蛋白质的二级结构主要有哪些
1. α-螺旋（α-Helix） ：
蛋白质分子中的多个肽平面通过氨基酸的α-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α-螺旋构象。
每一圈含有3.6个氨基酸残基，每一圈高5.4Å，每个氨基酸残基上升1.5Å，旋转了100度，直径为5Å。
α-螺旋通过链内氢键维持稳定。
2. β-折叠（β-Sheet） ：
肽链在空间的走向为锯齿折叠状，由两条或两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列组成。
维持β-折叠的力量是折叠间的氢键，氢键形成于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间。
β-折叠有平行式和反平行式两种。
3. β-转角（β-Turn） ：
是一种局部结构，通常出现在蛋白质中，连接β-折叠片断。
β-转角通过肽链中特定氨基酸残基的构象变化形成，有助于蛋白质链的灵活转变。
4. 无规卷曲（Random Coil） ：
肽链中不存在长程规律性的结构，氨基酸残基的排列相对无序。
无规卷曲是蛋白质在没有形成α-螺旋、β-折叠或β-转角时的常见结构。
这些二级结构单元是构成蛋白质三维结构的基础，并且与蛋白质的功能密切相关
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